ACE2 algo que debemos conocer sobre el SARS-CoV

ACE2 algo que debemos conocer sobre el SARS-CoV

ACE2 es una peptidasa que es activa y expresada en la mayoría de los tejidos; sin embargo, el riñón, el endotelio, los pulmones, y el corazón tienen la expresión más alta de ACE2 en la carrocería.

El papel principal de ACE2 es la degradación de la angiotensina II dentro del sistema de la renina-angiotensina (RAS). El RAS, que regula el flujo de sangre, la presión arterial, la natriuresis, y el mando de volumen de la sangre, se comprende de varios diversos componentes que permitan para que la carrocería tenga una reacción coordinada a diversos gatillos.

Por ejemplo, la angiotensina I es metabolizada por ACE para formar la angiotensina II, que entonces es metabolizada posteriormente por ACE2.Ace2

El asiento de SARS-CoV-2 en las células huesped es en gran parte relacionado sobre la glicoproteína del pico (s) presente en la superficie de esta partícula del virus, pues ata a los receptores de la célula huesped para permitir la fusión entre la membrana viral y la membrana de la célula huesped a ocurrir.

Al estudiar los SARS-CoV que se extendieron rápidamente en todo el mundo en 2002, los investigadores encontraron que la proteína de S de este virus se asocia a ACE2.

Sin embargo, se ha determinado desde entonces para ser un mecanismo escaso del asiento para la infección de la célula huesped, pues la proteína de S necesita ser tramitada y ser hendida más a fondo en los sitios específicos por las proteasas de la célula huesped para tener en cuenta la fusión viral total de la membrana.

Más concretamente, el asiento de los SARS-CoV con endocytosis es más relacionado sobre la acción de la catepsina de la proteasa de la cisteína que está presente dentro de lisosomas.

Aunque ACE2 no se haya mostrado para tener un efecto directo sobre el asiento de los SARS-CoV en las células huesped, diversos estudios han sugerido que el atascamiento de la proteína de S de este virus a ACE2 pudo provocar un cambio en la estructura tridimensional de esta glicoproteína viral. Este cambio estructural puede exponer un sitio de la hendidura que aumente la susceptibilidad del virus a la hendidura en la catepsina L, de tal modo aumentando la fusión viral dentro de las células huesped.

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